Подвижность является характерным свойством всех форм жизни. Направленное движение имеет место при расхождении хромосом в процессе клеточного деления, активном транспорте молекул, пе­ремещении рибосом в ходе белкового синтеза, сокращении и рас­слаблении мышц. Мышечное сокращение – наиболее совершенная форма биологической подвижности. В основе любого движения, в том числе и мышечного, лежат общие молекулярные механизмы.

У человека различают несколько видов мышечной ткани. По­перечно-полосатая мышечная ткань составляет мышцы скелета (скелетные мышцы, которые мы можем сокращать произвольно). Гладкая мышечная ткань входит в состав мышц внутренних орга­нов: желудочно-кишечного тракта, бронхов, мочевыводящих путей, кровеносных сосудов. Эти мышцы сокращаются непроиз­вольно, независимо от нашего сознания.

В данной лекции мы рассмотрим строение и процессы сокращения и расслабления скелетных мышц, поскольку именно они пред­ставляют наибольший интерес для биохимии спорта.

Механизм мышечного сокращения до настоящего времени раскрыт не полностью.

Достоверно известно следующее.

1. Источником энергии для мышечного сокращения являются молекулы АТФ.

2. Гидролиз АТФ катализируется при мышечном сокращении миозином, обладающим ферментативной активностью.

3. Пусковым механизмом мышечного сокращения является повышение концентрации ионов кальция в саркоплазме миоцитов, вызываемое нервным двигательным импульсом.

4. Во время мышечного сокращения между тонкими и толстыми нитями миофибрилл возникают поперечные мостики или спайки.

5. Во время мышечного сокращения происходит скольжение тонких нитей вдоль толстых, что приводит к укорочению миофибрилл и всего мышечного волокна в целом.

Гипотез объясняющих механизм мышечного сокращения много, но наиболее обоснованной является так называемая гипотеза (теория) «скользящих нитей» или «гребная гипотеза».

В покоящейся мышце тонкие и толстые нити находятся в разъединенном состоянии.

Под воздействием нервного импульса ионы кальция выходят из цистерн саркоплазматической сети и присоединяются к белку тонких нитей – тропонину. Этот белок меняет свою конфигурацию и меняет конфигурацию актина. В результате образуется поперечный мостик между актином тонких нитей и миозином толстых нитей. При этом повышается АТФазная активность миозина. Миозин расщепляет АТФ и за счет выделившейся при этом энергии миозиновая головка подобно шарниру или веслу лодки поворачивается, что приводит к скольжению мышечных нитей навстречу друг другу.

Совершив поворот, мостики между нитями разрываются. АТФазная активность миозина резко снижается, прекращается гидролиз АТФ. Однако при дальнейшем поступлении нервного импульса поперечные мостики вновь образуются, так как процесс, описанный выше, повторяется вновь.

В каждом цикле сокращения расходуется 1 молекула АТФ.

В основе мышечного сокращения лежат два процесса:

Спиральное скручивание сократительных белков;

Циклически повторяющееся образование и диссоциация ком­плекса между цепью миозина и актином.

Мышечное сокращение инициируется приходом потенциала действия на концевую пластинку двигательного нерва, где выделяется нейрогормон ацетилхолин, функцией которого яв­ляется передача импульсов. Сначала ацетилхолин взаимодействует с ацетилхолиновыми рецепторами, что приводит к распростране­нию потенциала действия вдоль сарколеммы. Все это вызывает увеличение проницаемости сарколеммы для катионов Na + , которые устремляются внутрь мышечного волокна, нейтрализуя отрицатель­ный заряд на внутренней поверхности сарколеммы. С сарколеммой связаны поперечные трубочки саркоплазматического ретикулума, по которым распространяется волна возбуждения. От трубочек волна возбуждения передается мембранам пузырьков и цистерн, которые оплетают миофибриллы на участках, где происходит взаи­модействие актиновых и миозиновых нитей. При передаче сигнала на цистерны саркоплазматического ретикулума, последние начина­ют освобождать находящийся в них Са 2+ . Высвобожденный Са 2+ связывается с Тн-С, что вызывает конформационные сдвиги, передающиеся на тропомиозин и далее на актин. Актин как бы освобождается из комплекса с компонентами тонких филаментов, в котором он находился. Далее актин взаимодействует с мио­зином, и результатом такого взаимодействия является образова­ние спайки, что делает возможным движение тонких нитей вдоль толстых.

Генерация силы (укорочение) обусловлена характером взаи­модействия между миозином и актином. На миозиновом стержне имеется подвижный шарнир, в области которого происходит по­ворот при связывании глобулярной головки миозина с опреде­ленным участком актина. Именно такие повороты, происходящие одновременно в многочисленных участках взаимодействия миозина и актина, являются причиной втягивания актиновых филаментов (тонких нитей) в Н-зону. Здесь они контактируют (при макси­мальном укорочении) или даже перекрываются друг с другом, как это показано на рисунке.

в

Рисунок. Механизм сокращения: а – состояние покоя; б – умеренное сокращение; в – максимальное сокращение

Энергию для этого процесса поставляет гидролиз АТФ. Когда АТФ присоединяется к головке молекулы миозина, где локализо­ван активный центр миозиновой АТФазы, связи между тонкой и толстой нитями не образуется. Появившийся катион кальция нейтрализует отрицательный заряд АТФ, способствуя сближению с активным центром миозиновой АТФазы. В результате происхо­дит фосфорилирование миозина, т. е. миозин заряжается энергией, которая используется для образования спайки с актином и для продвижения тонкой нити. После того как тонкая нить про­двинется на один «шаг», АДФ и фосфорная кислота отщепляются от актомиозинового комплекса. Затем к миозиновой головке присоединяется новая молекула АТФ, и весь процесс повторяет­ся со следующей головкой молекулы миозина.

Затрата АТФ необходима и для расслабления мышц. После прекращения действия двигательного импульса Са 2+ переходит в цистерны саркоплазматического ретикулума. Тн-С теряет свя­занный с ним кальций, следствием этого являются конформаци-онные сдвиги в комплексе тропонин-тропомиозин, и Тн-I снова закрывает активные центры актина, делая их неспособными взаимодействовать с миозином. Концентрация Са 2+ в области со­кратительных белков становится ниже пороговой, и мышечные волокна теряют способность образовывать актомиозин.

В этих условиях эластические силы стромы, деформированной в момент сокращения, берут верх, и мышца расслабляется. При этом тонкие нити извлекаются из пространства между толстыми нитями диска А, зона Н и диск I приобретают первоначальную длину, линии Z отдаляются друг от друга на прежнее расстояние. Мышца становится тоньше и длиннее.

Скорость гидролиза АТФ при мышечной работе огромна: до 10 мк моль на 1 г мышцы за 1 мин. Общие запасы АТФ невелики, поэтому для обеспечения нормальной работы мышц АТФ должна восстанавливаться с той же скоростью, с какой она расходуется.

Расслабление мышцы происходит после прекращения поступления длительного нервного импульса. При этом проницаемость стенки цистерн саркоплазматической сети уменьшается, и ионы кальция под действием кальциевого насоса, используя энергию АТФ, уходят в цистерны. Удаление ионов кальция в цистерны ретикулума после прекращения двигательного импульса требует значительных энерготрат. Так как удаление ионов кальция происходит в сторону более высокой концетрации, т.е. против осмотического градиента, то на удаление каждого иона кальция затрачивается две молекулы АТФ. Концентрация ионов кальция в саркоплазме быстро снижается до исходного уровня. Белки вновь приобретают конформацию характерную для состояния покоя.

Таким образом, и процесс мышечного сокращения и процесс мышечного расслабления – это активные процессы, идущие с затратами энергии в виде молекул АТФ,

В гладких мышцах нет миофибрилл, которые состоят из нескольких сотен саркомеров. Тонкие нити присоединяются к сарколемме, толстые находятся внутри волокон. Ионы кальция также играют роль в сокращении, но поступают в мышцу не из цистерн, а из внеклеточного вещества, поскольку в гладких мышцах отсутствуют цистерны с ионами калькия. Этот процесс медленный и поэтому медленно работают гладкие мышцы.

Факторы, обеспечивающие мышечное сокращение:

Сродство комплекса «миозин-АТФ» к актину очень низкое;

Сродство комплекса «миозин-АДФ» к актину очень высокое;

актин ускоряет отщепление АДФ и Ф от миозина, что сопровождается конформационной перестройкой (поворот головки миозина).

Стадии мышечного сокращения:

Фиксация АТФ на головке миозина;

Гидролиз АТФ. Продукты гидролиза (АДФ и Ф) остаются фиксированными, а выделившаяся энергия аккумулируется в головке. Мышца готова к сокращению;

Образование прочного комплекса «актин-миозин», разрушающегося только при сорбции новой молекулы АТФ;

Конформационные изменения молекулы миозина, в результате которых происходит поворот головки миозина. Освобождение продуктов реакции (АДФ и Ф) из активного центра головки миозина.

Белки - регуляторы мышечного сокращения:

1) тропомиозин - фибриллярный белок, имеет вид a-спирали. В тонкой нити на 1 молекулу тропомиозина приходится 7 молекул G-актина. Располагается в желобке между 2 спиралями G-актина. Соединяется «конец в конец», цепочка непрерывная. Молекула тропомиозина закрывает активные центры связывания актина на поверхности глобул актина;

2) тропонин - глобулярный белок, состоящий из 3 субъединиц: тропонина «Т», тропонина «С» и тропонина «I». Располагается на тропомиозине с равными промежутками, длина которых равна длине молекулы тропомиозина. Тропонин Т (ТнТ) - отвечает за связывание тропонина с тропомиозином, через тропонин «Т» конформационные изменения тропонина передаются на тропомиозин. Тропонин С (ТнС) - Ca2+- связывающая субъединица, содержит 4 участка для связывания кальция, по строению похожа на белок кальмодулин. Тропонин I (ТнI) - ингибиторная субъединица - ненастоящий ингибитор, создающий лишь пространственное препятствие, мешающее взаимодействию актина и миозина в момент, когда тропонин «С» не связан с Са2+.

Регуляция сокращения и расслабления мышц в живой клетке:

Мышечное сокращение начинается с нервного импульса. Под воздействием ацетилхолина развивается возбуждение клеточной мембраны и резко повышается ее проницаемость для Са2+;

Са2+ поступает в цитоплазму мышечной клетки (саркоплазму) из депо - цистерн цитоплазматического ретикулума. Концентрация Са2+ в саркоплазме мгновенно увеличивается;

Кальций связывается с тропонином «С». Возникают конформационные изменения молекулы тропонина, в результате устраняется пространственное препятствие в виде тропонина «I», так как молекула тропомиозина оттягивается в сторону и открывает на поверхности актина миозин-связывающие центры. Дальше мышечное сокращение идет по схеме.

• 
  Механизм мышечного сокращения .
  Регуляция сокращения и расслабления мышц в живой клетке: - мышечное сокращение начинается с нервного импульса.


• 
  Механизм мышечного сокращения . Регуляция сокращения и расслабления мышц .
  Структура поперечно-полосатой мышечной ткани. Поперечно-полосатая мускулатура состоит из чередующихся толстых и тонких нитей.


• 
  Механизм мышечного сокращения . Регуляция сокращения и расслабления мышц .
  - транспорт гормонов и других метаболитов; - защита от чужеродных агентов; - регуляция температуры тела путем перераспределения тепла в организме.


• 
  В условиях интенсивной мышечной
  Механизм мышечного сокращения . Регуляция сокращения и расслабления мышц .


• 
  В условиях интенсивной мышечной работы кислород не успевает поступать в клетку. При этом распад угл... подробнее ».
  Механизм мышечного сокращения . Регуляция сокращения и расслабления мышц .


• 
  В условиях интенсивной мышечной работы кислород не успевает поступать в клетку. При этом распад угл... подробнее ».
  Механизм мышечного сокращения . Регуляция сокращения и расслабления мышц .


• 
  Механизм сокращений и расслаблений скелетных мышц называется мышечным насосом.


• 
  Активное сокращение мышцы в изометрическом и изотоническом режимах. Изометрические условия– длина мышцы фиксирована, так что когда мышца сокращается в тех местах, где она
  к ее первоначальной длине.


• 
  Механизм принудительного продвижения венозной крови к сердцу с преодолением сил гравитации под воздействием ритмических сокращений и расслаблений скелетных мышц называется мышечным насосом.


• 
  Механизм принудительного продвижения венозной крови к сердцу с преодолением сил гравитации под воздействием ритмических сокращений и расслаблений скелетных мышц называется мышечным насосом.

Найдено похожих страниц:10

Мышцы способны использовать для сокращения около 30% химической энергии, запасенной в молекулах АТФ. Для понимания биохимических процессов, протекающих в мышцах, большое значение имело открытие в 1939 г. В. А. Энгельгардтом и М. Н. Любимовой ферментативной активности комплексов актина с миозином (актомиозин). Они показали, что источником энергии сокращения мышц является гидролиз молекул АТФ при взаимодействии с актомиозином.

Образующиеся при гидролизе молекулы АДФ быстро восстанавливаются до АТФ при присоединении фосфатной группы в результате реакции

Креатинфосфат синтезируется в митохондриях в процессе окислительного фосфорилирования. Скорость дыхания и, следовательно, скорость образования АТФ в мышцах определяется скоростью потребления АТФ. При большой концентрации молекул АТФ в мышцах имеется малая концентрация молекул АДФ и неорганического фосфата. Они ингибируют активность цикла трикарбоновых кислот в митохондриях. При переходе от покоя к полной активности происходит быстрый гидролиз молекул АТФ, концентрация молекул АДФ и неорганического фосфата увеличивается, что приводит к интенсификации процесса гликолиза и окислительного фосфорилирования в митохондриях. При этом потребление кислорода может увеличиться в 20 и более раз.

При максимальной активности мышц, наряду с окислением глюкозы через цикл трикарбоновых кислот в митохондриях происходит усиленный процесс анаэробного гликолиза в трубках саркоплазматической сети. При этом выделяется молочная кислота, которая диффундирует в кровь. После некоторого периода максимальной работы у млекопитающих наблюдается учащенное дыхание. Поступающий кислород расходуется на окисление через цикл трикарбоновых кислот в тканях печени некоторой части избытка молочной кислоты, образовавшейся в период максимальной мышечной активности. При этом синтезируются молекулы АТФ. Остальная часть молочной кислоты, накопившейся в крови, превращается в печени в гликоген.

Актомиозин - комплекс миозина с F-актином - образуется в растворах при смешивании чистых фракций миозина и актина. Оказалось, что с нитями F-актина связываются только головы миозиновых молекул. При добавлении в раствор, содержащий актомиозиновые комплексы, молекул АТФ и ионов происходит диссоциация комплексов актомиозина. Головы миозиновых молекул отрываются от актиновых нитей. При этом происходит неконтролируемый гидролиз молекул АТФ.

Наличие молекул АТФ и ионов в саркоплазме живых мышечных волокон также приводит к разрыву связи тонких нитей с головами миозиновых молекул толстых нитей. После смерти животного количество молекул АТФ в саркоплазме постепенно сокращается и головы миозиновых молекул жестко прикрепляются к тонким нитям - происходит трупное окоченение (мышечные волокна не растягиваются).

При наличии ионов и молекул АТФ в саркоплазме тонкие нити сравнительно свободно перемещаются относительно толстых при наложении внешней нагрузки. Таким образом, комплексы играют роль расслабляющих агентов. Они препятствуют образованию связей (по-видимому, электростатических) между топкими нитями и головами миозиновых молекул;

Разрыв связей между тонкими нитями и головами миозиновых молекул, осуществляемый молекулами АТФ и ионами в мышцах, не приводит, однако, к гидролизу молекул АТФ. Комплексы присоединяются к головам миозиновых молекул. Такое существенно различное поведение топких нитей в саркомере и -актиновых нитей без молекул тропонина и тропомиозина в растворе с миозиновыми молекулами обусловлено наличием в тонких нитях кроме молекул актина двух других белков: тропомиозина и тропонина.

Гидролиз молекул АТФ, прикрепленных к головам миозиновых молекул, в саркомере происходит только в том случае, если уровень концентрации ионов в саркоплазме повысится до значения моль в результате выхода ионов из концевых цистерн саркоплазматической сети при поступлении нервного импульса. Таким образом, вследствие специальной организации четырех типов белков (миозина, актина, актомиозина и тропонина) процесс гидролиза молекул АТФ и, следовательно, процесс сокращения длин мышечных волокон, становится контролируемым . Роль кальция в процессе сокращения была выяснена Маршем в 1952 г. . Решающие эксперименты о контроле сокращения мышц ионами кальция в присутствии молекул тропонина и тропомиозина были выполнены Эбаши, Вебер, Мурей и др. .

Исследовались растворы голов миозиновых молекул и тонких нитей, извлеченных из мышечных волокон при удалении толстых нитей и отделении их от -пластинок. Голова миозиновой молекулы отделяется от остальной ее части с помощью специального фермента. Изолированные миозиновые головы имеют такую же химическую активность, как и неповрежденные молекулы, однако с изолированными головами работать более удобно.

При исследовании растворов миозиновых голов и тонких нитей в физиологических условиях (значения pH, концентрация ионов и т. д.) Эбаши показал, что так же, как и в случае неповрежденных мышечных волокон, гидролиз молекул АТФ полностью контролируется ионами . Однако, если из тонких нитей удалить молекулы тропомиозина и тропонина, то чувствительность к ионам полностью исчезает. Гидролиз молекул АТФ оставался неконтролируемым, пока не исчезали все молекулы АТФ. Таким образом, было показано, что кальциевый контроль становится, возможным только в присутствии комплекса молекул тропонина и тропомиозина на тонких нитях. В отдельности тропомиозин и тропонин не оказывают такого действия.

Регулирующее действие ионов на процесс мышечного сокращения можно рассматривать по аналогии с действием модуляторов

(эффекторов) на ферменты. Когда присоединяются к молекуле тропонина, сигнал о присоединении передается молекуле тропомиояина, которая передав! его семи молекулам актина. Таким образом, тропомиозин выступает как медиатор информации от тропонина . Молекулярный механизм такой передачи остается неизвестным.

В состоянии релаксации (малая концентрация ) тропонин, действуя через тропомиозин, каким-то образом подавляет взаимодействие голов миозиновых молекул с актином. При повышении концентрации ионов это препятствие снимается, молекулы АТФ гидролизируются и мышцы сокращаются. Следовательно, комплекс молекул фопонин 4- тропомиозин действует как ингибитор, а ионы - как активатор мышечного сокращения.

Регулирующая роль ионов проявляется только при наличии в саркоплазме молекул АТФ. При отсутствии молекул АТФ (после смерти животного) головы миозиновых молекул жестко связываются с тонкими нитями - наступает трупное окоченение. В саркоплазме живых мышечных волокон, молекул АТФ много. При физиологических условиях молекулы АТФ теряют четыре электрона и с ионами образуют комплексы Эти комплексы активно соединяются с головами миозиновых молекул, образуя более сложные комплексы -миозин, которые мы будем кратко называть АТФ-миозиновыми комплек сами.

Одна из рабочих гипотез о механизме осуществления контроля мышечного сокращения ионами кальция была высказана Перри в Оксфордском университете. Он предположил, что при отсутствии ионов молекулы тропонина и тропомиозина препятствуют контакту активных мест голов миозина и молекул актина. Присоединение ионов к молекулам тропонина вызывает такое конформационное изменение комплекса тропонин тропомиозин, которое снимает это стерическое препятствие.

Косвенное подтверждение гипотеза Перри получила при исследованиях диффракции рентгеновских лучей, проведенных Хаксли в 1972-1973 гг. на сокращающихся мышцах. Было показано, что во время сокращения происходит небольшое, но определенное смещение диффракционной картины, обусловленное изменением тонких нитей. Можно было думать, что эти изменения отражают смещение молекул тропомиозина в желобках двойных спиралей тонких нитей. В состоянии релаксации молекулы тропомиозина лежат вблизи внешнего края желобков. При повышении концентрации ионов они смещаются внутрь желобков, освобождая активные места молекул миозина.

Смещение молекул тропомиозина в желобках тонких нитей зарегистрировано Хаксли при исследовании диффракции рентгеновских лучей на сокращающейся мышце. В исследованиях Коэна и Марюссиана (100, 101] обнаружено, что присоединение ионов к субъединице существенно изменяет ее связь с двумя другими субъединицами комплекса. В исследованиях Хитчкука, Хаксли и Сент-Дьерди установлено, что при увеличении концентрации ионов ослабевает связь субъединицы с актином.

Перечисленные результаты качественно подтверждают стерическую модель регулирования ионами процесса мышечного сокращения. При малой концентрации ионов тропониновый комплекс расширен, субъединицы прочно связаны с актином и выталкивают молекулы тропомиозина со дна желобков двойной спирали. При этом молекула тропомиозина блокирует активные центры семи молекул актина от присоединения к ним головок миозиновых молекул (АТФ-миозиновых комплексов). При повышении уровня ионов их присоединение к субъединице приводит к сжатию тропонинового комплекса и ослаблению его связи с молекулами актина. Вследствие этого молекулы тропомиозина смещаются в желобки и освобождают активные центры молекул актина. АТФ-миозиновые комплексы голов миозиновых молекул присоединяются к активным молекулам, происходит гидролиз молекул АТФ и распад АТФ-миозиновых комплексов, что и приводит к сокращению мышц. При этом молекулы АДФ и органический фосфат переходят в саркоплазму. Далее к головам миозиновых молекул снова присоединяются комплексы образуя АТФ-миозиновые комплексы, готовые к новому циклу.

Вебер и Муррей высказали предположение, что процессу гидролиза молекул АТФ предшествует переход АТФ-миозинового комплекса в особое высокоэнергетическое гипотетическое заряженное состояние. В этом состоянии комплекс имеет большую вероятность присоединения к тонким нитям, чем комплекс, находящийся в начальном низкоэнергетическом состоянии. Остается, однако, неясным, что приводит АТФ-миозиновый комплекс в высокоэнергетическое заряженное состояние. Ведь это состояние должно предшествовать процессу гидролиза с выделением энергии.

После открытия тропонина появилось убеждение, что только комплексы тропонина с тропомиозином ответственны за контроль мышечцого сокращения ионами Однако в 1970 г. Сент-Дьерди показал, что молекул тропонина не имеется в мышцах моллюсков. По-видимому, в этих мышцах ионы осуществляют контроль процесса сокращения непосредственно через молекулы тропомиозина.

Большую роль в этом процессе играют ионы кальция и саркоплазматические белки - кальсеквестрин и белок с высоким сродством к кальцию. Мембраны саркоплазматического ретикулума окружают мышечные нити. Эти белки расположены в цистернах СПР на внутренней мембране, где связывают ионы Са 2+ . Кальсеквестрин - кислый гликопротеин (ММ 45 000 Да), способен присоединять 45 ионов Са 2+ , белок с высоким сродством к кальцию (ММ 55 000 Да) связывает 25 ионов Са 2+ . Перенос Са 2+ из цистерн происходит по градиенту концентрации простой диффузией; перенос Са 2+ из цитоплазмы в цистерны - против градиента при участии Са 2+ -зависимой АТФазы и АТФ. В состоянии покоя система активного транспорта накапливает кальций в цистернах. Сокращение мышцы начинается с прихода потенциала действия на концевую пластинку двигательного нерва. В синапс выделяется ацетилхолин , который связывается с постсинаптическими рецепторами мышечного волокна. Далее потенциал действия распространяется вдоль сарколеммы к поперечным трубочкам Т-системы. В области Z-линий происходит передача сигнала от поперечных трубочек на цистерны саркоплазматического ретикулума.

Деполяризация мембран цистерн приводит к высвобождению кальция и началу мышечного сокращения. Кальций связывается с субъединицей С тропонина. Это изменяет конформацию всей молекулы тропонина - субъединица I перестает мешать взаимодействию актина с миозином; изменение конформации субъединицы Т передается на тропомиозин. Далее тропомиозин поворачивается на 20° и открывает закрытые ранее центры в актине для связывания с миозином. Головка миозина, которая в покое представляет собой комплекс АДФ+Ф н +миозин, присоединяется к актину перпендикулярно, причем актин обладает к этому комплексу большим сродством (образование поперечных мостиков). Присоединение актина вызывает быстрое освобождение АДФ и Ф н из миозина. Это приводит к изменению конформации, и головка миозина поворачивается на 45° (рабочий ход). Поворот головки, связанной с актином, вызывает перемещение тонкой нити относительно миозина. К головке миозина вместо ушедших АДФ и Ф н вновь присоединяется АТФ, образуя комплекс М+АТФ. Актин обладает к нему малым сродством, что вызывает отсоединение головки миозина (разрыв поперечных мостиков). Она вновь становится перпендикулярно тонкой нити. В головке миозина, не связанной с актином, происходит гидролиз АТФ. Вновь образуется комплекс АДФ+Ф н +миозин, и все повторяется. Присоединение АТФ к миозину и гидролиз АТФ происходят очень быстро, однако продукты гидролиза АДФ и Ф н отщепляются от миозина медленно.

После прекращения действия двигательного импульса Са 2+ с помощью Са 2+ -зависимой АТФазы переходит в саркоплазматический ретикулум. Уход кальция из комплекса тропонина приводит к смещению тропомиозина и закрытию активных центров актина, делая его неспособным взаимодействовать с миозином, - мышца расслабляется.

Для здоровья мышечной ткани важны процессы нервно-мышечной передачи. 1) При миастении в крови находят антитела против собственных рецепторов ацетилхолина, что проявляется мышечной слабостью.
2). Ряд лекарственных препаратов (атропин, сукцинилхолин, яд кураре) ингиби­руют рецепторные белки, ч ем блокируют нервно-мышечное проведение.
3). Лекарственные препараты (неостигмин, эзерин) ингибируют ацетилхолин-эстеразу , тем самым, усиливая действие ацетилхолина.
4). Более мощными ингибиторами фермента являются органические фтор­фосфаты. Они образуют прочную связь с ацетилхолинэстеразой и вызывают смерть от остановки дыхания. Это нервно-паралитические яды - табун, зарин.

ФЕДЕРАЛЬНОЕ АГЕНТСТВО ПО ОБРАЗОВАНИЮ

ПЕНЗЕНСКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ ПЕДАГОГИЧЕСКИЙ УНИВЕРСИТЕТ ИМЕНИ В.Г. БЕЛИНСКОГО

Принято на заседании Ученого совета Естественно-географического факультета протокол № ___от «___» _________2006 г.

Декан факультета ________________

Л.В. Кривошеева УТВЕРЖДАЮ

Проректор по учебной работе

______________________________

М.А. Пятин

УЧЕБНАЯ РАБОЧАЯ ПРОГРАММА

по дисциплине «Биохимия мышечного сокращения»

для специальности

020208 (012300) – «Биохимия»

Факультет естественно-географический

Кафедра биохимии

Пенза, 2006 год

ТРЕБОВАНИЯ ГОСУДАРСТВЕННОГО ОБРАЗОВАТЕЛЬНОГО СТАНДАРТА ПО ДИСЦИПЛИНЕ

Индекс

КВАЛИФИКАЦИОННЫЕ ТРЕБОВАНИЯ

Подготовка специалиста-биохимика проводится на биологических факультетах или отделениях, на кафедрах биохимии. Реализация основной образовательной программы специалиста биохимика должна обеспечиваться преподавателями, имеющими базовое образование и/или опыт работы и публикации по профилю преподаваемых дисциплин, систематически ведущих научную и научно-методическую работу, подтвержденную публикациями. Доля преподавателей с учеными степенями и званиями должна быть не менее 67%. Преподаватели специальных дисциплин, как правило, должны иметь ученую степень и опыт деятельности в соответствующей профессиональной сфере.

ЦЕЛИ И ЗАДАЧИ ДИСЦИПЛИНЫ

Курс «Биохимия мышечного сокращения» должен ознакомить студентов с основами молекулярного строения и функционирования мышц в норме и при патологии, а также особенностями биологических процессов, которые возникают в них в ходе занятий физическими упражнениями и спортом.

Биохимия мышечного сокращения является разделом биохимии и находится на стыке теоретической и экспериментальной физики, молекулярной биологии, физиологии человека, медицинских дисциплин.

Содержание курса составляют темы об особенностях строения и механизма действия белков мышечной ткани, энергетическом обеспечении мышечной деятельности и протекании биохимических процессов в норме, а также при физической нагрузке и при патологии. Изучение этого курса позволяет будущим специалистам понять сущность и значение процессов, протекающих в мышечных тканях организма на молекулярном уровне.

Цели курса: соединить фундаментальные сведения по биохимии человека и возможность использования этих знаний в практике физического воспитания.

Задачи курса:

Представить современные сведения об особенностях обмена веществ при мышечной деятельности;

Раскрыть биохимические основы:

изменений в организме при физической нагрузке

процессов утомления

процессов восстановления

адаптации при тренировках

методов тренировки

эффективности тренировочного процесса

спортивной работоспособности

развития двигательных качеств и выносливости спортсменов

питания

контроля за состоянием спортсменов

Программа составлена в соответствии с Государственным образовательным стандартом Высшего профессионального образования для студентов, обучающихся по специальности 020208 (012300) «Биохимия».

По учебному плану этой специальности на курс «Биохимия мышечного сокращения» отводится 68 часов, из них 34 часа на аудиторную и 34 часа на самостоятельную работу. Из 34 часов аудиторной работы 34 часа – лекции. По курсу предусмотрен зачет.

РАСПРЕДЕЛЕНИЕ УЧЕБНОГО ВРЕМЕНИ ПО СЕМЕСТРАМ И ВИДАМ УЧЕБНЫХ ЗАНЯТИЙ

семестра

СОДЕРЖАНИЕ ДИСЦИПЛИНЫ

Введение

Предмет биохимии мышечного сокращения. Задачи и содержание курса. Краткий исторический обзор. Значение биохимии мышечного сокращения как учебного предмета для подготовки биохимиков. Положение биохимии мышечного сокращения в общей системе естественных наук.

Опорно-двигательная система цитоплазмы

Сократительные белки цитоскелета.

Типы волокнистых структур: микрофиламенты, микротрубочки, промежуточные филаменты. Их строение и регуляция функций.

Строение и движение ресничек. Двигательный аппарат бактерий.

Коллаген

Типы коллагена. Особенности строения коллагеновых молекул. Синтез коллагена. Наследственные болезни, обусловленные аномалиями коллагена.

Строение и химический состав мышечной ткани

Классификация мышечной ткани.

Морфологическая организация поперечно-полосатой мышцы. Структура мышечного волокна. Химический состав поперечно-полосатой мышцы. Мышечные белки, входящие в состав саркоплазмы: миоглобин, парвальбумины. Сократительные белки: миозин, актин, актомиозин, тропомиозин, тропонин Т, тропонин I , тропонин С, - и -актин. Небелковые азотистые экстрактивные вещества. Безазотистые вещества.

Особенности химического состава сердечной мышцы и гладкой мускулатуры.

Изменение химического состава мышечной ткани в онтогенезе.

5. Функциональная биохимия мышц

Биохимический цикл мышечного сокращения. Регуляция сокращения и расслабления мышц: актиновая регуляция поперечно-полосатых мышц, миозиновая регуляция гладких мышц. Роль ионов кальция и модуляторных белков.

6. Биоэнергетические процессы при мышечной деятельности

Анаэробный (миокиназный, креатинфосфокиназный и гликолитический) и аэробный (окислительное фосфорилирование) пути ресинтеза АТФ при мышечной деятельности. Соотношение различных путей ресинтеза АТФ при мышечной деятельности разной мощности и интенсивности. Последовательность включения разных энергетических источников.

7. Биохимия физических упражнений и спорта

Биохимические особенности транспорта кислорода и его депонирование в мышцах. Кислородное потребление при работе, кислородный дефицит и кислородный долг. Энергетическая стоимость и кислородный запрос упражнений.

Биохимические изменения, происходящие в мышечной системе, внутренних органах, крови и ЦНС под влиянием тренировки. Биохимические изменения при стандартной и максимальной работе, при утомлении, в период отдыха. Последовательность биохимических изменений при тренировке и растренировке. Биохимические изменения при перетренировке.

Биохимическое обоснование классификации спортивных упражнений по относительной мощности. Биохимические изменения в организме при выполнении циклических (бег, плавание, велосипедный, лыжный и конькобежный спорт) и ациклических (тяжелая атлетика, бокс, гимнастика, борьба) упражнений.

8. Биохимические изменения в мышцах при патологии

Примерное распределение часов по темам

п/п

ПРИМЕРНЫЕ ТЕМЫ КОНТРОЛЬНЫХ РАБОТ

1. Типы мышечной ткани. Строение мышц. Биохимия мышечного сокращения. Обмен веществ при мышечной деятельности – Тест.

Литература

Основная:

Дополнительная:

2. Биохимические изменения в организме при выполнении упражнений различной мощности и продолжительности. Биохимические факторы утомления и восстановления. Закономерности биохимической адаптации при спортивной тренировке. Биохимические основы выносливости, скоростно-силовых качеств, спортивной работоспособности. – Решение задач.

Литература

Основная:

1. Альбертс Б., Брей Д., Льюис Дж., Рафф М., Робертс К., Уотсон Дж. Молекулярная биология клетки. В 3-х томах. 2-е изд. – М.: Мир, 1994

2. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 2002

3. Мари Р., Греннер Д., Мейес П., Родуэлл В. Биохимия человека: Пер. с англ. – М.: Мир, 1993

4. Биохимия / Под ред. Меньшикова В.В., Волкова Н.И. – М.: Физкультура и спорт, 1986

5. Волков Н.И. Биохимия мышечной деятельности. – М.: Олимпийский спорт, 2001.

6. Яковлев Н.Н. Биохимия спорта. – М.: Физкультура и спорт, 1974

7. Яковлев Н.Н. Химия движения. – Л.: Наука, 1983

Дополнительная:

1. Физиология человека / Косицкий Г.И. – М.: Медицина, 1985, 544с.

2. Биохимия и молекулярная биология / Эллиот В., Эллиот Д.; Пер. с англ.: О.В. Добрыниной и др.; Под ред. А.И. Арчакова – М.: МАИС «Наука/Интерпериодика», 2002, 446с.

3. Ленинджер А. Биохимия. Т. 1 – 3. М.: Мир, 1985

ФОРМА ИТОГОВОГО КОНТРОЛЯ ЗНАНИЙ – ЗАЧЕТ

ПРИМЕРНЫЙ ПЕРЕЧЕНЬ ВОПРОСОВ К ЗАЧЕТУ

Особенности обмена веществ при мышечной деятельности.

Типы мышц и мышечных волокон. Структурная организация мышечных волокон. Химический состав мышечной ткани.

Структурные и биохимические изменения в мышцах при сокращении и расслаблении. Молекулярный механизм мышечного сокращения.

Регуляция сокращения и расслабления мышц: актиновая регуляция поперечно-полосатых мышц, миозиновая регуляция гладких мышц. Роль ионов кальция и модуляторных белков.

Общая характеристика механизмов энергообразования. Креатинфосфокиназный, гликолитический, миокиназный, аэробный механизмы ресинтеза АТФ. Соотношение различных путей ресинтеза АТФ при мышечной деятельности разной мощности и интенсивности. Последовательность включения разных энергетических источников.

Общая направленность изменения биохимических процессов при мышечной деятельности. Транспорт кислорода к работающим мыщцам и его потребление при мышечной деятельности.

Биохимические изменения в отдельных органах и тканях при мышечной работе. Классификация физических упражнений по характеру биохимических изменений при мышечной работе.

Биохимические факторы утомления.

Биохимические основы процессов восстановления.

Факторы, лимитирующие физическую работоспособность человека. Показатели аэробной и анаэробной работоспособности спортсмена.

Влияние тренировки на работоспособность спортсменов. Возраст и спортивная работоспособность.

Биохимическая характеристика скоростно-силовых качеств. Биохимические основы методов скоростно-силовой подготовки спортсменов.

Биохимические факторы выносливости. Методы тренировки, способствующие развитию выносливости.

Физические нагрузки, адаптация и тренировочный эффект. закономерности развития биохимической адаптации и принципы тренировки. Специфичность адаптационных изменений в организме при тренировке.

Обратимость адаптационных изменений при тренировке. Последовательность адаптационных изменений при тренировке.

Взаимодействие тренировочных эффектов в процессе тренировки. Цикличность развития адаптации в процессе тренировки.

Принципы рационального питания спортсменов. Энергопотребление организма и его зависимость от выполняемой работы. Сбалансированность питательных веществ в рационе спортсменов.

Роль отдельных химических компонентов пищи в обеспечении мышечногй деятельности. Пищевые добавки и регулирование массы тела.

Задачи, виды и организация биохимического контроля. Объекты исследования и основные биохимические показатели. Основные биохимические показатели состава крови и мочи, их изменение при мышечной деятельности. Биохимический контроль развития систем энергообеспечения организма при мышечной деятельности.

Биохимический контроль за уровнем тренированности, утомления и восстановления организма спортсмена. Контроль за применением допинга в спорте.

II . Подготовка докладов: Биохимические основы различных видов спорта.

План:

подключение энергетических систем и их адаптация при тренировке

мощность и емкость аэробного и анаэробного процессов

биохимические изменения в организме

процессы утомления и восстановления

специфичность адаптационных изменений при тренировках

биохимия питания

УЧЕБНО-МЕТОДИЧЕСКОЕ ОБЕСПЕЧЕНИЕ ДИСЦИПЛИНЫ

Альбертс Б., Брей Д., Льюис Дж., Рафф М., Робертс К., Уотсон Дж. Молекулярная биология клетки. В 3-х томах. 2-е изд. – М.: Мир, 1994

Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 2002

Ленинджер А. Биохимия. Т. 1 – 3. М.: Мир, 1985

Мари Р., Греннер Д., Мейес П., Родуэлл В. Биохимия человека: Пер. с англ. – М.: Мир, 1993

Биохимия и молекулярная биология / Эллиот В., Эллиот Д.; Пер. с англ.: О.В. Добрыниной и др.; Под ред. А.И. Арчакова – М.: МАИС «Наука/Интерпериодика», 2002, 446с.

Биохимия / Под ред. Меньшикова В.В., Волкова Н.И. – М.: Физкультура и спорт, 1986

ДОПОЛНИТЕЛЬНАЯ ЛИТЕРАТУРА

Волков Н.И. Биохимия мышечной деятельности. – М.: Олимпийский спорт, 2001.

Физиология человека / Косицкий Г.И. – М.: Медицина, 1985, 544с.

Яковлев Н.Н. Биохимия спорта. – М.: Физкультура и спорт, 1974

Яковлев Н.Н. Химия движения. – Л.: Наука, 1983

Учебная рабочая программа по дисциплине «Биохимия мышечного сокращения» для специальности 0202028 (012300) – «Биохимия» обсуждена и одобрена на заседании кафедры биохимии

Протокол № _____ от «____»_____________ 2006 года

Зав. кафедрой биохимии

д.б.н., профессор _________________________________ М.Т. Генгин

(подпись)

Одобрено методическим советом Естественно-географического факультета

Протокол №____________ от «_____ » ___________ 2006 года

Председатель Методического совета

Естественно-географического факультета,

к.т.н., доцент ___________________________ О.В. Зорькина

(подпись)

Составитель:

Канд. биол. наук, доцент Петрушова О.П. _________________________

(подпись)