단백질의 생물학적 기능. 체내 단백질의 기능

점점 더 많은 새로운 조절 단백질이 지속적으로 발견되고 있지만 현재는 그 중 극히 일부만이 알려져 있을 것입니다.

조절 기능을 수행하는 단백질에는 여러 유형이 있습니다.

단백질 - 신호를 인식하는 수용체
신호 전달 단백질 - 세포간 신호 전달을 수행하는 호르몬 및 기타 물질(전부는 아니지만 대부분이 단백질 또는 펩타이드임)
세포 내의 많은 과정을 조절하는 조절 단백질.

세포간 신호전달에 관여하는 단백질

단백질 키나제는 인산화(수산기를 갖는 아미노산 잔기에 인산 잔기를 첨가하는 것)를 통해 다른 단백질의 활성을 조절합니다. 인산화는 일반적으로 주어진 단백질의 기능(예: 효소 활성 및 세포 내 단백질의 위치)을 변화시킵니다.

또한 인산염 그룹을 절단하는 단백질인 단백질 포스파타제가 있습니다. 단백질 키나제와 단백질 포스파타제는 세포 내에서 신진대사와 신호 전달을 조절합니다. 단백질의 인산화 및 탈인산화는 대부분의 세포내 과정을 조절하는 주요 메커니즘 중 하나입니다.

점점 더 많은 조절 단백질이 지속적으로 발견되고 있지만 현재는 그 중 극히 일부만이 알려져 있을 것입니다.

조절 기능을 수행하는 단백질에는 여러 유형이 있습니다.

신호를 인지하는 수용체 단백질;
신호 단백질 - 세포 간 신호 전달을 수행하는 호르몬 및 기타 물질 (전부는 아니지만 대부분이 단백질 또는 펩타이드임)
세포 내의 많은 과정을 조절하는 조절 단백질.

세포간 신호전달에 관여하는 단백질

호르몬 단백질(및 세포간 신호 전달에 관련된 기타 단백질)은 신진대사 및 기타 생리적 과정.

호르몬- 이들은 내분비선에서 형성되고 혈액을 통해 운반되며 정보 신호를 전달하는 물질입니다. 호르몬은 표적화 없이 확산되며 적합한 수용체 단백질을 가진 세포에만 작용합니다. 호르몬은 특정 수용체에 결합합니다. 호르몬은 일반적으로 개별 조직의 성장 및 신체 발달과 같은 느린 과정을 조절하지만 예외도 있습니다. 예를 들어 아드레날린은 아미노산의 유도체인 스트레스 호르몬입니다. 노출되면 방출됩니다. 신경 충격부신 수질에. 동시에 심장은 더 빨리 뛰기 시작하고 증가합니다. 혈압그리고 다른 반응이 일어납니다. 또한 간에도 작용합니다(글리코겐 분해). 포도당은 혈액으로 방출되어 뇌와 근육에서 에너지원으로 사용됩니다.

수용체 단백질

조절 기능을 가진 단백질에는 수용체 단백질도 포함됩니다. 막 수용체 단백질은 세포 표면 내부의 신호를 전달하여 변환합니다. 그들은 세포 외부의 이 수용체에 "앉아 있는" 리간드에 결합하여 세포 기능을 조절합니다. 결과적으로 세포 내부의 또 다른 단백질이 활성화됩니다.

대부분의 호르몬은 세포막에 특정 수용체(다른 단백질 또는 당단백질)가 있는 경우에만 세포에 작용합니다. 예를 들어, β2-아드레날린 수용체는 간세포 막에 위치합니다. 스트레스를 받으면 아드레날린 분자는 β2-아드레날린 수용체에 결합하여 활성화합니다. 다음으로, 활성화된 수용체는 GTP를 부착하는 G 단백질을 활성화시킵니다. 신호 전달의 여러 중간 단계 후에 글리코겐 가인분해가 발생합니다. 수용체는 글리코겐 분해로 이어지는 신호를 전송하는 첫 번째 작업을 수행했습니다. 그것이 없으면 세포 내부에서는 후속 반응이 없을 것입니다.

세포내 조절 단백질

단백질은 다음과 같은 여러 메커니즘을 사용하여 세포 내부에서 발생하는 과정을 조절합니다.

DNA 분자(전사 인자)와의 상호작용;
다른 단백질의 인산화(단백질 키나제) 또는 탈인산화(단백질 포스파타제)에 의해;
리보솜 또는 RNA 분자(번역 조절 인자)와의 상호작용을 통해;
인트론 제거 과정에 대한 영향(접합 조절 인자);
다른 단백질(유비퀴틴 등)의 붕괴 속도에 영향을 미칩니다.

전사 조절 단백질

전사인자핵에 들어갈 때 DNA 전사, 즉 DNA에서 mRNA로 정보를 읽는 것(DNA 주형을 이용한 mRNA 합성)을 조절하는 단백질입니다. 일부 전사 인자는 염색질의 구조를 변경하여 RNA 중합효소에 더 쉽게 접근할 수 있도록 만듭니다. 다른 전사 인자의 후속 작용을 위해 원하는 DNA 형태를 생성하는 다양한 보조 전사 인자가 있습니다. 전사 인자의 또 다른 그룹은 DNA 분자에 직접 결합하지 않지만 더 많은 전사 인자와 결합되는 인자입니다. 복합단지단백질-단백질 상호작용을 통해.

번역 규제 요인

방송- 리보솜에 의해 수행되는 mRNA 매트릭스를 사용하여 단백질의 폴리펩티드 사슬을 합성합니다. 번역 조절은 mRNA에 결합하는 억제 단백질의 도움을 포함하여 여러 가지 방법으로 수행될 수 있습니다. 억제인자가 이 mRNA에 의해 암호화된 단백질인 경우가 많습니다. 이 경우 피드백 유형 조절이 발생합니다 (이의 예는 효소 트레오닐-tRNA 합성 효소의 합성 억제입니다).

접합을 규제하는 요소

진핵생물의 유전자 내에는 아미노산을 암호화하지 않는 영역이 있습니다. 이러한 영역을 인트론이라고 합니다. 그들은 전사 중에 먼저 pre-mRNA에 복사되지만 그런 다음 특수 효소에 의해 절단됩니다. 인트론을 제거한 다음 나머지 부분의 끝을 함께 결합하는 과정을 스플라이싱이라고 합니다. 스플라이싱은 일반적으로 스플라이싱 조절 인자라고 불리는 단백질과 관련된 작은 RNA에 의해 수행됩니다. 효소 활성을 갖는 단백질은 스플라이싱에 참여합니다. 그들은 pre-mRNA에 원하는 형태를 부여합니다. 복합체(스플라이스솜)의 조립에는 분할된 ATP 분자 형태의 에너지 소비가 필요하므로 이 복합체에는 ATPase 활성을 갖는 단백질이 포함되어 있습니다.

대체 접합이 존재합니다. 스플라이싱 특징은 인트론 영역 또는 엑손-인트론 경계 영역에서 RNA 분자에 결합할 수 있는 단백질에 의해 결정됩니다. 이러한 단백질은 일부 인트론의 제거를 방지하는 동시에 다른 인트론의 제거를 촉진할 수 있습니다. 스플라이싱의 표적화된 규제는 중요한 생물학적 결과를 가져올 수 있습니다. 예를 들어 초파리의 경우

단백질의 조절 기능

또한 인산염 그룹을 제거하는 단백질인 단백질 포스파타제가 있습니다. 단백질 키나제와 단백질 포스파타제는 세포 내에서 신진대사와 신호 전달을 조절합니다. 단백질의 인산화 및 탈인산화는 대부분의 세포내 과정을 조절하는 주요 메커니즘 중 하나입니다.

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선택된 기사 단백질, 특히 신체 내 단백질의 기능 섹션

연결

전사 제어
단백질 대 RNA - 스플라이싱을 최초로 발명한 사람은 누구입니까?
단백질 키나제
번역 및 규제

문학

D. 테일러, N. 그린, W. 스타우트. 생물학(3권).

위키미디어 재단. 2010.

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생리적 과정의 조절자인 호르몬은 동물과 식물의 특수 세포에서 생산되는 것으로 알려져 있습니다. 많은 호르몬은 단백질입니다. 예를 들어, 여기에는 시상 하부 부분과 뇌하수체에 위치한 특수 뇌 세포에서 생성되는 모든 호르몬이 포함됩니다. 이들은 성장 호르몬, 부신피질 자극 호르몬(ACTH), 갑상선 자극 호르몬(TSH) 및 기타 뇌하수체 호르몬뿐만 아니라 뇌하수체 호르몬의 혈액 내 합성 및 방출을 강화하거나 억제하는 시상하부 리베린 및 스타틴입니다. 단백질의 화학적 합성의 발전, 특히 유전 공학 분야의 발전으로 인해 이러한 호르몬 중 상당수가 이미 생산되고 있다는 사실이 밝혀졌습니다. 대량매우 중요한만큼 약. 따라서 성장 호르몬의 합성을 담당하는 인간 유전자 인 DNA 부분의 합성이 생산을 보장했습니다. 성장 호르몬 부족으로 인해 성장이 지연되는 어린이의 치료에 이 호르몬을 사용하면 정상적인 발달을 보장할 수 있습니다. 그러한 대우가 없다면 그들은 난쟁이로 남을 것입니다. 단백질은 또한 췌장의 특수 세포인 인슐린과 글루카곤에서 생산되는 호르몬입니다. 인슐린이 부족하면 사람이 발달합니다. 당뇨병. 이 호르몬이 부족하기 때문에 혈액의 포도당이 세포로 잘 전달되지 않습니다. 세포 인간의 몸동시에 그들은 굶어 죽지만, 다량의 포도당이 혈액에 축적됩니다. 이러한 환자를 치료하기 위해 동물의 췌장에서 인슐린을 얻습니다. 소 인슐린의 구조는 인간 호르몬과 1차 구조(아미노산 서열)가 다소 다르기 때문에 모든 환자가 이를 견딜 수 있는 것은 아닙니다. 유전 공학 방법을 사용한 인간 인슐린의 합성은 그러한 환자를 치료할 수 있는 새로운 가능성을 열었습니다.

모든 호르몬이 단백질인 것은 아니라는 점에 유의해야 합니다. 일부 호르몬은 아드레날린, 멜라토닌, 트리테트라요오드티로닌(갑상선 호르몬) 등과 같은 아미노산의 유도체입니다. 호르몬은 뉴클레오티드와 지질의 유도체로 알려져 있습니다. 그러나 단백질 호르몬과 비단백질 호르몬 모두 주로 특정 효소의 활성을 변화시켜 신체에 영향을 미치는 경향이 있습니다. 이 경우, 다수의 호르몬은 예를 들어 인산염 화학 그룹을 추가하여 세포에 이미 존재하는 기성 효소의 활성을 강화하거나 억제합니다.

효소 단백질의 인산화는 3차 구조와 형태를 변화시킵니다. 결과적으로 일부 효소의 활성은 증가하고 일부는 감소합니다. 다른 호르몬은 세포 내 효소 단백질의 함량을 변화시켜 합성을 증가시킵니다. 이 모든 경우에 호르몬의 영향으로 효소 반응의 강도가 변하고 많은 생리적 과정이 이런 방식으로 조절됩니다. 모두 다 아는 큰 그룹세포 내 DNA 합성 효소를 활성화시켜 세포 분열을 촉진시키는 단백질 성장 인자. 이는 수술 후뿐만 아니라 상처 중 조직 복원에 중요합니다.

플라스틱, 건축 기능: 단백질은 생명체의 건축 자재이며 모든 세포, 막, 세포 이하 입자의 기초입니다.

규제 기능:

효소는 신체의 화학 반응 속도를 조절하는 단백질 생체촉매입니다.
단백질 호르몬 - 신체의 신진대사를 조절하는 역할을 합니다.
특정 조절 단백질, 예를 들어 트로포닌 복합체 단백질 - 근육 수축 조절제.

수송 기능: 혈장 단백질은 혈액 지질을 수송하고, 전형적인 예수송 단백질은 헤모글로빈, 아실 전달 단백질 등입니다.

보호 기능: 예를 들면 면역글로불린, 혈액 응고 단백질, 인터페론 등이 있습니다.

단백질은 종과 개인의 특이성을 제공합니다(예: 혈액형 단백질).

기타 특정 기능:

근골격계(단백질 – 콜라겐)
수축성(미로신, 액틴)
기억 단백질
맛 단백질
독성 기능(보툴리누스 독소는 단백질임)
유전자 조절 – 기질 활동 조절 및 유전 정보 전달
수용체 (막 및 세포질 수용체 구조의 기초를 형성함)

예비(난자의 난불린 – 세포 발달을 위한 예비 물질)

에너지(비특이적 기능: 단백질 1g이 분해되면 17.1kJ의 에너지가 방출됨)

신체의 양적 함량 측면에서 단백질은 물 다음으로 2 위를 차지하고 중요성 측면에서 1 위를 차지합니다. 평균적으로 신체의 건조 물질에는 최대 40~50%의 단백질이 포함되어 있는 것으로 추정됩니다.

단백질의 구조와 그 특성을 자세히 연구해야만 단백질의 나열된 특징과 그 기능을 모두 이해할 수 있습니다.

단백질의 기본 구성

단백질은 아미노산이 펩타이드 결합으로 연결되어 폴리펩타이드를 형성하고 복잡한 구조적 조직을 갖고 있는 고분자 질소함유 유기화합물이다. 이 정의에는 단백질의 특징, 특히 원소 구성의 특징이 포함됩니다.

단백질의 원소 조성은 지난 세기에 연구되었으며 다음과 같이 %로 표시할 수 있습니다: C -50-55, O -21-24, N -15-18, H -6.5-7, - 최대 2.5, 재 – 최대 0.5. 주목할 만한 점은 질소의 비율이 16%로 매우 일정하다는 것입니다. 이는 단백질의 양을 결정하는 데 실질적인 적용을 찾습니다. 분석을 통해 발견된 아민 질소의 양에 6.25배를 곱합니다(단백질 100g - N 16g = 단백질 x g - N 1g의 비율에서 구함). ).

단량체 - 단백질의 구조 단위는 가수분해(단백질 구성을 연구하는 데 사용되는 기술) 중에 단백질이 분해되는 α-아미노산입니다.

단백질 생성 아미노산의 특성

단백질 생성 아미노산은 α-아미노산입니다(아미노 그룹은 카르복실 그룹에 비해 α 위치에 위치함). 아미노산은 라디칼이 다릅니다.

H 2 N – CH – COOH

글리신을 제외한 모든 아미노산은 비대칭 탄소 원자를 가지고 있습니다.

모든 아미노산은 광학적으로 활성입니다. 그 중 10개는 왼손(-)이고, 7개는 오른손(+)입니다.

단백질 아미노산은 L 시리즈에 속합니다.

아미노산은 산과 알칼리의 성질을 모두 가지고 있습니다. 그들은 양쪽 성입니다. pH 4.0~9.0 범위에서는 거의 모든 아미노산이 양성자화된 아미노기와 해리된 카르복실기를 갖는 양쪽성 이온의 형태로 주로 존재합니다.

각 아미노산은 일반적인 특성과 함께 여러 가지 특정 특성을 가지고 있습니다.

가수분해물에서 아미노산을 검출하는 주요 방법은 아미노산 분석기를 사용하는 크로마토그래피(이온 교환)입니다. 색상 반응은 덜 구체적입니다.